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Autor/a
Padilla Meza, Osman
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Abstract
La beta-glucosidasa (β-glucosidasa) es una enzima que se distribuye ampliamente en un sistema de tres dominios en biología (bacterias, arqueas y eucariotas) y, además, está bien estudiado para desempeñar papeles fundamentales en muchas funciones biológicas en los diferentes organismos. Debido a esto, la enzima ha resultado atractiva para muchos investigadores por sus múltiples aplicaciones biotecnológicas. En las industrias de biocombustibles, alimentos y bebidas, lavandería y detergentes, papel y celulosa y textil.
Aunque la actividad enzimática de la β-glucosidasa es un factor limitante para satisfacer la demanda de sus diferentes productos en la industria. Muchas investigaciones utilizan herramientas de ingeniería enzimática para mejorar diferentes propiedades de la enzima, como actividad, afinidad, selectividad y estabilidad mediante dos procedimientos bien establecidos: diseño racional y evolución dirigida.
Conociendo los diferentes roles biológicos y aplicaciones biotecnológicas en las que interviene la β-glucosidasa, esta tesis de maestría se centra especialmente en la beta-glucosidasa 3 de Streptomyces sp., Más conocida como proteína Bgl3. En estudios anteriores, la enzima Bgl3 ha sido clasificada en la familia 1 glicosil hidrolasa y se han estudiado sus diferentes propiedades catalíticas. Además, se identificaron diferentes residuos catalíticos mediante estudios bioinformáticos para encontrar una posible enzima candidata que acepte septanosas (azúcares de siete átomos de anillo) como sustrato natural mediante ingeniería enzimática. Por lo que en los últimos años se están estudiando los carbohidratos septanosa, sus interacciones proteína-carbohidrato, su papel en los sistemas biológicos y sus posibles aplicaciones terapéuticas. Sin embargo, uno de los inconvenientes de estudiar los azúcares de anillo de siete átomos es que aún no se han detectado en sistemas biológicos naturales. De modo que las septanosis se producen por diferentes métodos químicos.
Debido a esto, la enzima Bgl3, ha sido mutada y estudiada por diseño racional, con el fin de obtener información sobre las diferentes interacciones sustrato-enzima y el comportamiento diferencial que se encontraría en los respectivos sitios activos de las diferentes proteínas. Y finalmente, se quiere proponer una nueva enzima candidata que pueda aceptar como sustrato el carbohidrato de septanosa.
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